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张楠楠

来源:  发布时间:2017-2-15 访问次数:1388


  • 姓名:张楠楠

    邮箱:nancy_zhangnn@foxmail.com

    职称:讲师

    地址:安徽大学理工C楼318

    邮政编码:230601


    学习及工作经历:

    2012/07-至今,安徽大学,生命科学学院,讲师;现已加入健康研究院葛宏华教授课题组;

    2005/09-2010/12,中国科学技术大学,微尺度国家实验室,生物化学与分子生物学系,博士;

    2001/09-2005/09,安徽大学,生命科学学院,生物技术系,学士


    主要研究方向:

        嗜肺军团菌( Legionella pneumophila )是一种有鞭毛,革兰氏阴性,军团菌属多形态性的短小球杆菌。嗜肺军团菌是一种兼性细胞内致病菌,广泛分布于天然淡水环境或人工水域中,可感染原虫及人巨噬细胞,并在其胞内繁殖和杀死宿主细胞,是引起可致命的急性呼吸道传染病的重要病原体。嗜肺军团菌侵染宿主的主要特点是可以通过其毒力分泌系统, 向宿主细胞内分泌效应蛋白。通过效应蛋白的作用, 嗜肺军团菌能够调节宿主细胞的胞内运输途径, 改变内外环境来伪装自己的吞噬泡, 干扰宿主的细胞周期, 抑制宿主细胞的凋亡, 从而有效逃避宿主细胞的防御功能, 创造出理想的胞内增殖环境,帮助军团菌从宿主细胞中逃逸。

    1.基于分子生物学、生物化学与结构生物学方法研究嗜肺军团菌病原菌与宿主相互作用分子机制,对其毒力分泌系统及其底物效应蛋白的结构与功能进行研究。

    2.阐明嗜肺军团菌的致病机理,通过对效应蛋白与宿主细胞各个调控信号网络的相互作用研究, 推进对宿主先天性免疫系统复杂的相互调控网络的理解,为胞内病原菌传染性疾病防治提供新的治疗靶点和新的理论基础。


    主持在研项目:

    国家自然科学基金,嗜肺军团菌RpoS调控II型分泌系统效应蛋白磷脂酶A分子机理的研究(31400641,2015.1-2017.12)


    已发表文章:

    1. Gong XJ, Chen XF, Yu DM, Zhang NN, Zhu ZL, Niu LW, Mao YX, Ge HH. Crystal structure of Legionella pneumophila dephospho-CoA kinase reveals a non-canonical conformation of P-loop. J Struct Biol. 2014, 188(3):233-239. 

    2. Zhang M, Xu HY, Wang YC, Shi ZB and Zhang NN. Structure of succinyl-CoA: 3-ketoacid CoA transferase from Drosophila melanogaster. Acta Cryst. F 2013, F69, 1089-1093(通讯作者)

    3. He YX#, Zhang NN#, He YX, Zhang NN, Li WF, Jia N, Chen BY, Zhou K, Zhang J, Chen Y, Zhou CZ. N-Terminal domain of Bombyx mori fibroin mediates the assembly of silk in response to pH decrease. J Mol Biol. 2012, 418: 197-207.(#共第一作者)

    6. Chen BY, Ma XX, Guo PC, Tan X, Li WF, Yang JP, Zhang NN, Chen Y, Xia Q, Zhou CZ. Structure-guided activity restoration of the silkworm glutathione transferase Omega GSTO3-3. J Mol Biol, 2011, 412: 204-211.

    4. Zhang NN, He YX, Li WF, Teng YB, Yu J, Chen Y, Zhou CZ. Crystal structures of holo and Cu-deficient Cu/Zn-SOD from the silkworm Bombyx mori and the implications in amyotrophic lateral sclerosis. Proteins, 2010, 78: 1999-2004.

    5. Yu J, Zhang NN, Yin PD, Cui PX, Zhou CZ. Glutathionylation-triggered conformational changes of glutaredoxin Grx1 from the yeast Saccharomyces cerevisiae. Proteins, 2008, 72: 1077-1083.